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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.creatorReyes, Aníbal M.-
dc.creatorVazquez, Diego Sebastian-
dc.creatorZeida Camacho, Ari Fernando-
dc.creatorHugo, Martín-
dc.creatorPiñeyro, María Dolores-
dc.creatorDe Armas, María Inés-
dc.creatorEstrin, Dario Ariel-
dc.creatorRadi, Rafael-
dc.creatorSantos, Javier-
dc.creatorTrujillo, Madia-
dc.date2018-06-04T20:00:55Z-
dc.date2018-06-04T20:00:55Z-
dc.date2016-12-
dc.date2018-06-04T17:31:18Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:57:25Z-
dc.date.available2019-04-29T15:57:25Z-
dc.identifierReyes, Aníbal M.; Vazquez, Diego Sebastian; Zeida Camacho, Ari Fernando; Hugo, Martín; Piñeyro, María Dolores; et al.; PrxQ B from Mycobacterium tuberculosis is a monomeric, thioredoxin-dependent and highly efficient fatty acid hydroperoxide reductase; Elsevier Science Inc; Free Radical Biology and Medicine; 101; 12-2016; 249-260-
dc.identifier0891-5849-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/47218-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/306183-
dc.descriptionMycobacterium tuberculosis (M. tuberculosis) is the intracellular bacterium responsible for tuberculosis disease (TD). Inside the phagosomes of activated macrophages, M. tuberculosis is exposed to cytotoxic hydroperoxides such as hydrogen peroxide, fatty acid hydroperoxides and peroxynitrite. Thus, the characterization of the bacterial antioxidant systems could facilitate novel drug developments. In this work, we characterized the product of the gene Rv1608c from M. tuberculosis, which according to sequence homology had been annotated as a putative peroxiredoxin of the peroxiredoxin Q subfamily (PrxQ B from M. tuberculosis or MtPrxQ B). The protein has been reported to be essential for M. tuberculosis growth in cholesterol-rich medium. We demonstrated the M. tuberculosis thioredoxin B/C-dependent peroxidase activity of MtPrxQ B, which acted as a two-cysteine peroxiredoxin that could function, although less efficiently, using a one-cysteine mechanism. Through steady-state and competition kinetic analysis, we proved that the net forward rate constant of MtPrxQ B reaction was 3 orders of magnitude faster for fatty acid hydroperoxides than for hydrogen peroxide (3×106 vs 6×103 M−1 s−1, respectively), while the rate constant of peroxynitrite reduction was (0.6−1.4) ×106 M−1 s−1 at pH 7.4. The enzyme lacked activity towards cholesterol hydroperoxides solubilized in sodium deoxycholate. Both thioredoxin B and C rapidly reduced the oxidized form of MtPrxQ B, with rates constants of 0.5×106 and 1×106 M−1 s−1, respectively. Our data indicated that MtPrxQ B is monomeric in solution both under reduced and oxidized states. In spite of the similar hydrodynamic behavior the reduced and oxidized forms of the protein showed important structural differences that were reflected in the protein circular dichroism spectra.-
dc.descriptionFil: Reyes, Aníbal M.. Universidad de la República; Uruguay-
dc.descriptionFil: Vazquez, Diego Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina-
dc.descriptionFil: Zeida Camacho, Ari Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Hugo, Martín. Universidad de la República; Uruguay-
dc.descriptionFil: Piñeyro, María Dolores. Universidad de la República; Uruguay. Instituto Pasteur de Montevideo; Uruguay-
dc.descriptionFil: De Armas, María Inés. Universidad de la República; Uruguay-
dc.descriptionFil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina-
dc.descriptionFil: Radi, Rafael. Universidad de la República; Uruguay-
dc.descriptionFil: Santos, Javier. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina-
dc.descriptionFil: Trujillo, Madia. Universidad de la República; Uruguay-
dc.formatapplication/pdf-
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dc.languageeng-
dc.publisherElsevier Science Inc-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/https://dx.doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.005-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0891584916304476-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.subjectFATTY ACID HYDROPEROXIDES-
dc.subjectMYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS-
dc.subjectPEROXIDATIC AND RESOLVING CYSTEINE-
dc.subjectPEROXIREDOXIN-
dc.subjectPEROXYNITRITE-
dc.subjectTHIOL-DEPENDENT PEROXIDASE-
dc.subjectTHIOREDOXIN-
dc.subjectOtras Ciencias Biológicas-
dc.subjectCiencias Biológicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titlePrxQ B from Mycobacterium tuberculosis is a monomeric, thioredoxin-dependent and highly efficient fatty acid hydroperoxide reductase-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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