Registro completo de metadatos
| Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
|---|---|---|
| dc.creator | Sabbione, Ana Clara | - |
| dc.creator | Scilingo, Adriana Alicia | - |
| dc.creator | Añon, Maria Cristina | - |
| dc.date | 2018-01-12T19:24:02Z | - |
| dc.date | 2018-01-12T19:24:02Z | - |
| dc.date | 2014-07 | - |
| dc.date | 2018-01-12T16:19:08Z | - |
| dc.date.accessioned | 2019-04-29T15:40:03Z | - |
| dc.date.available | 2019-04-29T15:40:03Z | - |
| dc.date.issued | 2014-07 | - |
| dc.identifier | Scilingo, Adriana Alicia; Añon, Maria Cristina; Sabbione, Ana Clara; Potential antithrombotic activity detected in amaranth proteins and its hydrolysates; Elsevier Science; LWT - Food Science and Technology; 60; 1; 7-2014; 171-177 | - |
| dc.identifier | 0023-6438 | - |
| dc.identifier | http://hdl.handle.net/11336/33128 | - |
| dc.identifier | CONICET Digital | - |
| dc.identifier | CONICET | - |
| dc.identifier.uri | http://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/298982 | - |
| dc.description | Amaranth protein isolate and fractions were obtained and subjected to proteolysis in order to evaluate its potential antithrombotic activity. The proteins were first hydrolyzed with alcalase (pH 10, 37 °C) and then with trypsin (pH 8, 37 °C). The samples were characterized physicochemically and antithrombotic activity was evaluated using clotting tests (PT, TT and APTT) and the microplates assay. The fractions compared to the hydrolysates exhibited different electrophoretic profiles (tricine-SDSPAGE) and gel filtration chromatograms, evidencing the presence of different molecular species. The hydrolysis improved in every sample the bioactivity detected, excepting for the glutelin fraction, which exhibited the highest antithrombotic activity, significantly superior (p < 0.05) compared to the other fractions and the isolate. This behavior was observed in the two assays that analyzed the common path of the coagulation cascade at similar concentrations: TT (81.0 ± 8.5 s with a control of 19.5 ± 0.7 s) and microplate test (IC50 80 μg/mL), indicating a possible mechanism of action that involves the thrombin activity or the polymerization of fibrin monomers. The glutelin fraction showed a potential capacity to inhibit coagulation, appearing as a promising ingredient to formulate functional foods. | - |
| dc.description | Fil: Sabbione, Ana Clara. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina | - |
| dc.description | Fil: Scilingo, Adriana Alicia. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina | - |
| dc.description | Fil: Añon, Maria Cristina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.format | application/pdf | - |
| dc.language | eng | - |
| dc.publisher | Elsevier Science | - |
| dc.relation | info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1016/j.lwt.2014.07.015 | - |
| dc.relation | info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0023643814004460 | - |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/restrictedAccess | - |
| dc.rights | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/ | - |
| dc.source | reponame:CONICET Digital (CONICET) | - |
| dc.source | instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas | - |
| dc.source | instacron:CONICET | - |
| dc.subject | Amaranth proteins | - |
| dc.subject | Antithrombotic activityx | - |
| dc.subject | Bioactive peptides | - |
| dc.subject | Ciencias de las Plantas, Botánica | - |
| dc.subject | Ciencias Biológicas | - |
| dc.subject | CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS | - |
| dc.title | Potential antithrombotic activity detected in amaranth proteins and its hydrolysates | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/article | - |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | - |
| dc.type | info:ar-repo/semantics/articulo | - |
| Aparece en las colecciones: | CONICET | |
Ficheros en este ítem:
No hay ficheros asociados a este ítem.