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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.provenanceCONICET-
dc.creatorAran, Martin-
dc.creatorFerrero, Diego S.-
dc.creatorPagano, Eduardo Antonio-
dc.creatorWolosiuk, Ricardo Alejandro-
dc.date2017-07-14T18:33:42Z-
dc.date2017-07-14T18:33:42Z-
dc.date2009-03-
dc.date2017-07-11T19:28:43Z-
dc.date.accessioned2019-04-29T15:38:33Z-
dc.date.available2019-04-29T15:38:33Z-
dc.date.issued2009-03-
dc.identifierAran, Martin; Ferrero, Diego S.; Pagano, Eduardo Antonio; Wolosiuk, Ricardo Alejandro; Typical 2-Cys peroxiredoxins – modulation by covalent transformations and noncovalent interactions; Wiley; Febs Journal; 276; 9; 3-2009; 2478-2493-
dc.identifier1742-464X-
dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11336/20656-
dc.identifier1742-4658-
dc.identifierCONICET Digital-
dc.identifierCONICET-
dc.identifier.urihttp://rodna.bn.gov.ar:8080/jspui/handle/bnmm/298333-
dc.description2-Cys peroxiredoxins are peroxidases devoid of prosthetic groups that mediate in the defence against oxidative stress and the peroxide activation of signaling pathways. This dual capacity relies on the high reactivity of the conserved peroxidatic and resolving cysteines, whose modification embraces not only the usual thiol-disulfide exchange but also higher oxidation states of the sulfur atom. These changes are part of a complex system wherein the cooperation with other post-translational modifications - phosphorylation, acetylation - may function as major regulatory mechanisms of the quaternary structure. More importantly, modern proteomic approaches have identified the oxyacids at cysteine residues as novel protein targets for unsuspected post-translational modifications, such as phosphorylation that yields the unusual sulfi(o)nic-phosphoryl anhydride. In this article, we review the biochemical attributes of 2-Cys peroxiredoxins that, in combination with complementary studies of forward and reverse genetics, have generated stimulating molecular models to explain how this enzyme integrates into cell signaling in vivo.-
dc.descriptionFil: Aran, Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Ferrero, Diego S.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Pagano, Eduardo Antonio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.descriptionFil: Wolosiuk, Ricardo Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina-
dc.formatapplication/pdf-
dc.formatapplication/pdf-
dc.languageeng-
dc.publisherWiley-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x-
dc.relationinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x/abstract-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
dc.rightshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/-
dc.sourcereponame:CONICET Digital (CONICET)-
dc.sourceinstname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas-
dc.sourceinstacron:CONICET-
dc.source.urihttp://hdl.handle.net/11336/20656-
dc.subject2-Cys peroxiredoxin-
dc.subjectautophosphorylation-
dc.subjectATP binding-
dc.subjectMolecular chaperone-
dc.subjectBioquímica y Biología Molecular-
dc.subjectCiencias Biológicas-
dc.subjectCIENCIAS NATURALES Y EXACTAS-
dc.titleTypical 2-Cys peroxiredoxins – modulation by covalent transformations and noncovalent interactions-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/article-
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion-
dc.typeinfo:ar-repo/semantics/articulo-
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